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MELDUNG/185: Nachrichten aus Forschung und Lehre vom 30.08.10 (idw)


Informationsdienst Wissenschaft - idw - Pressemitteilungen


→  Für mehr Hygiene - Bakterien rechtzeitig aufspüren
→  Genuss ohne Reue
      FH-Studierende entwickeln laktosefreies Schokoladeneis auf Kuhmilchbasis
       und stellen es selbst her
→  Menschliche Proteinfabriken in 3D
      Einblicke ins Innere menschlicher Zellen auf Nanoebene
→  Erste Absolventen in der Medizininformatik
→  Münstersche Chemiker identifizieren "Mini-Proteine", die mit Kohlenhydraten wechselwirken

Raute

Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF) - 27.08.2010

Für mehr Hygiene - Bakterien rechtzeitig aufspüren

Staatssekretär Rachel: "Krankenhäuser noch sicherer machen"

Forschung kann einen entscheidenden Beitrag leisten, die Hygiene in Krankenhäusern zu verbessern. Darauf hat der Parlamentarische Staatssekretär im Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF) Thomas Rachel am Freitag in Berlin hingewiesen. "Unser Ziel muss es sein, Bakterien in Krankenhäusern so zuverlässig und schnell wie möglich aufzuspüren", sagte Rachel. "Damit uns das gelingt und Krankenhäuser noch sicherer werden, fördern wir Forschungsprojekte in diesem Bereich."

Wissenschaftler konnten in den vom Ministerium geförderten Forschungsprojekten Monet und Omib mit dem so genannten Bio Particle Explorer bereits die Grundlage für verbesserte Hygiene schaffen: Die Technik kann sofort feststellen, mit welchen und wie vielen Bakterien oder Keimen die Luft im Krankenhaus belastet ist. Kernstück ist ein optisches Analysesystem, das innerhalb einer Sekunde ein einzelnes Bakterium genau charakterisieren kann und damit erstmalig ein Echtzeit-Monitoring von Bakterien in der Luft ermöglicht. Das BMBF hat die Projekte mit insgesamt 3,3 Millionen Euro gefördert.

Einen anderen Ansatz wählen Ärzte, Forscher und Unternehmer im Verbundprojekt 'FastDiagnosis', das das Ministerium fördern will: Sie wollen ein schnelles optisches Verfahren zum Erkennen von Bakterien in Infusionen und Körperflüssigkeiten entwickeln. Herkömmliche Methoden benötigen gegenwärtig bis zu drei Tage. Dieses Nachweisverfahren soll der routinemäßigen Hygieneüberwachung in Krankenhäusern sowie einer deutlich schnelleren Erkennung der lebensgefährlichen Sepsis dienen.

Ärzte könnten dann innerhalb kürzester Zeit überprüfen, ob Infusionen verunreinigt sind. Die geplante Diagnostik basiert auf der Raman-Spektroskopie, einem empfindlichen optischen Verfahren, das in Sekundenschnelle einen charakteristischen molekularen Fingerabdruck des Krankheitserregers liefert. Durch den Musterabgleich mit einer Datenbank werden die in der Probe enthaltenen Bakterien umgehend und eindeutig bestimmt. An diesem Forschungsprojekt sind das Institut für Photonische Technologien (IPHT) in Jena und das Darmstädter Unternehmen R-Biopharm beteiligt.

Kontaktdaten zum Absender der Pressemitteilung:
http://idw-online.de/pages/de/institution328

Quelle: Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF), Silvia von Einsiedel, 27.08.2010

Raute

Fachhochschule Frankfurt am Main - 27.08.2010

Genuss ohne Reue
FH-Studierende entwickeln laktosefreies Schokoladeneis auf Kuhmilchbasis und stellen es selbst her

Frankfurt/Main, 27. August 2010. Studierende des Studiengangs Bioverfahrenstechnik der Fachhochschule Frankfurt am Main (FH FFM) haben mit 'Choco-lac' ein Schokoladeneis auf Kuhmilchbasis entwickelt und konnten nachweisen, dass es vollkommen laktosefrei ist.

"Bis dato gibt es in Deutschland kein laktosefreies Schokoladeneis aus natürlicher Kuhmilch auf dem Markt zu kaufen. Dabei ist die Nachfrage enorm - wie die Marktanalyse der Studierenden gezeigt hat", betont Ilona Brändlin, Professorin für Bioverfahrenstechnik an der FH Frankfurt. Im Rahmen eines Projektseminars im fünften Semester setzten sich Studierende unter der Betreuung von Brändlin das Ziel, laktosefreies Milchspeiseeis herzustellen. "Laktoseintoleranz (Milchzuckerunverträglichkeit) begründet sich auf dem Fehlen des Enzyms Laktase, welches die Laktose (Milchzucker) in ihre Bestandteile Glukose und Galaktose spaltet. Kann die Laktose aufgrund des Fehlens dieses Enzyms nicht gespalten werden, ergeben sich unterschiedlichste Krankheitssymptome des Verdauungstrakts. Den Betroffenen ist es nicht möglich, gewöhnliche Milchprodukte wie Käse, Joghurt, Schokolade oder auch Milchspeiseeis unbeschwert zu genießen", erklärt der studentische Projektleiter Julien Marc Janda. "Unsere Motivation bestand darin, es laktoseintoleranten Menschen zu ermöglichen, nicht auf den Geschmack von Schokoladen-Milchspeiseeis verzichten zu müssen."

Für die Herstellung des laktosefreien Milchspeiseeises 'Choco-lac' gründeten die 14 Studierenden ein fiktives Unternehmen mit allen dazugehörigen Abteilungen: Forschung und Entwicklung, Produktion sowie Marketing. "Es wäre großartig, wenn sich ein Eishersteller finden würde, der Choco-lac in sein Programm aufnehmen möchte", sagt Brändlin über das Schokoladeneis ihrer Studierenden.

Kontakt:
FH FFM, Ilona Brändlin,
E-Mail: ilona.braendlin@fb2.fh-frankfurt.de

Kontaktdaten zum Absender der Pressemitteilung:
http://idw-online.de/pages/de/institution295

Quelle: Fachhochschule Frankfurt am Main, Sarah Blaß, 27.08.2010

Raute

Max-Planck-Institut für Biochemie - 27.08.2010

Menschliche Proteinfabriken in 3D
Einblicke ins Innere menschlicher Zellen auf Nanoebene

Wer in der Zelle für die Bildung von Proteinen (Eiweißen) zuständig ist, ist dank der zellbiologischen Forschung bereits bekannt. Aber wie diese Proteinfabriken (Ribosomen) innerhalb der Zelle organisiert sind, ist bisher nicht umfassend erforscht. Kürzlich ist es Wissenschaftlern am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München gelungen, das Innenleben einer intakten menschlichen Zelle mittel Kryo-Elektronentomographie dreidimensional abzubilden. So konnten sie zeigen, wo sich die Ribosomen in der Zelle befinden und wie sie angeordnet sind. In der Vergangenheit war das nur bei Bakterienzellen möglich. Die Ergebnisse wurden jetzt in Molecular Cell veröffentlicht.

Menschliche Zellen sind sehr komplexe Gebilde mit vielen verschiedenen Bestandteilen. Ein sehr wichtiger zellulärer Bestandteil sind die Ribosomen: Sie sind als Proteinfabriken der Zelle für die Herstellung von Proteinen (Proteinbiosynthese) zuständig. Den Bauplan dafür liefert unsere Erbinformation, die DNA.

Da die Ribosomen für diesen Prozess so bedeutsam sind, waren sie schon oft Gegenstand der Strukturforschung. Bisher konnten die Wissenschaftler lediglich einzelne, isolierte Ribosomen betrachten. Ribosomen treten in der lebenden Zelle jedoch meist wie an einer Perlschnur aufgereiht in sogenannten Polyribosomen auf. Eine isolierte Betrachtung genügt aber nicht, um vollständig zu verstehen, wie die Proteinproduktion innerhalb der Zelle abläuft und wie sie in die komplexen zellulären Strukturen und Prozesse eingebunden ist. Daher ist es notwendig, die Ribosomen in ihrer 'natürlichen Umgebung', dem Zellinneren, abzubilden und zu untersuchen. Möglich macht dies die Kryo-Elektronentomographie.

Mit dieser Technik, die maßgeblich in der Abteilung Molekulare Strukturbiologie unter der Leitung von Wolfgang Baumeister entwickelt wurde, können dreidimensionale zelluläre Strukturen abgebildet und betrachtet werden. Die Zelle wird quasi schockgefroren, sodass ihre räumliche Struktur erhalten bleibt und sie in ihren Eigenschaften nicht verändert wird. Dann nehmen die Forscher mit dem Elektronenmikroskop aus verschiedenen Blickwinkeln zweidimensionale Bilder der Zelle auf, aus denen sie schließlich ein dreidimensionales Bild rekonstruieren. Mit Hilfe dieser Methode konnten die MPIB-Wissenschaftler jetzt zum ersten Mal eine dreidimensionale Abbildung einer intakten menschlichen Zelle erzeugen. Das ist die Fortsetzung früherer Arbeiten, in denen dem Team um Wolfgang Baumeister und F.-Ulrich Hartl bereits die räumliche Analyse von Polyribosomen des Bakteriums E. coli (Brandt et al., Cell 2009) und von inaktivierten Ribosomen in einer ganzen E. coli Zelle (Ortiz et al., JCB 2010) gelungen ist.

Die Forscher fanden jetzt heraus, wie die Ribosomen innerhalb der menschlichen Zelle positioniert sind: Ihre Anordnung ist keinesfalls zufällig, sondern sorgt dafür, dass neu entstandene, noch ungefaltete Proteine großen Abstand voneinander einhalten. "Wir konnten eine ähnliche Positionierung schon bei bakteriellen Zellen beobachten, was darauf schließen lässt, dass die Ribosomen bei allen Lebewesen auf nahezu gleiche Weise angeordnet sind", erklärt Florian Brandt, Wissenschaftler am MPIB. "Diese räumliche Organisation der Ribosomen könnte darauf ausgerichtet sein, ein Verklumpen und eine daraus resultierende Fehlfaltung neu entstandener Proteine zu verhindern."

Die Arbeit der MPIB-Wissenschaftler stellt einen weiteren, wichtigen Schritt für die Zellbiologie dar, denn sie hilft dabei, die Verteilung der zellulären Bestandteile und damit die räumliche Organisation der gesamten Zelle besser zu verstehen. "Auch könnte in Zukunft interessant sein", so Brandt, "wie sich diese Organisation zum Beispiel in alternden und kranken Zellen ändert und welchen Einfluss das auf die Gesamteffizienz der Proteinproduktion und -faltung haben könnte." [UD]

Weitere Informationen finden Sie unter
- http://www.biochem.mpg.de/news/index.html
- http://www.biochem.mpg.de/baumeister/

Kontakt:
Prof. Dr. Wolfgang Baumeister
Molekulare Strukturbiologie
Max-Planck-Institut für Biochemie
Am Klopferspitz 18, 82152 Martinsried
E-Mail: baumeist@biochem.mpg.de

Dr. Kay Grünewald
The Division of Structural Biology
University of Oxford
The Henry Wellcome Building for Genomic Medicine
Roosevelt Drive, Oxford, OX3 7BN, United Kingdom
E-Mail: kay@strubi.ox.ac.uk

Anja Konschak
Öffentlichkeitsarbeit
Max-Planck-Institut für Biochemie
Am Klopferspitz 18, 82152 Martinsried
E-Mail: konschak@biochem.mpg.de
www.biochem.mpg.de

Originalveröffentlichung:
Florian Brandt, Lars-Anders Carlson, F.-Ulrich Hartl, Wolfgang Baumeister and Kay Grünewald:
The three-dimensional organization of polyribosomes in intact human cells.
Molecular Cell, August 27, 2010

Zu dieser Mitteilung finden Sie Bilder unter:
http://idw-online.de/pages/de/image123049
Dreidimensionale Rekonstruktion einer Proteinfabrik mittels Kryo-Elektronentomographie. Um Proteine noch effizienter herstellen zu können, schließen sich meist viele Ribosomen zu einem Polysom zusammen.

Kontaktdaten zum Absender der Pressemitteilung:
http://idw-online.de/pages/de/institution25

Quelle: Max-Planck-Institut für Biochemie, Anja Konschak, 27.08.2010

Raute

Fachhochschule Brandenburg - 27.08.2010

Erste Absolventen in der Medizininformatik

Sechs Studierende haben ihre Bachelor-Urkunden bereits entgegennehmen können

Im Rahmen des diesjährigen Diploma Events des Fachbereichs Informatik und Medien der Fachhochschule Brandenburg (FHB) haben am heutigen Freitag die ersten sechs Absolventen des Studiengangs Medizininformatik ihre Bachelor-Urkunden erhalten. Sie hatten im Frühjahr 2010 ihre Praxisphase absolviert und anschließend ihre Bachelor-Arbeit angefertigt.

Vor drei Jahren startete der Studiengang Medizininformatik mit den ersten 20 Studierenden. Dieser Studiengang, der durch eine Kooperation der FHB mit der Städtisches Klinikum Brandenburg GmbH entstanden ist, bildet Medizininformatiker aus, die während der sechssemestrigen Ausbildung neben Informatikkenntnisse spezielles Wissen aus dem Bereich der Medizin und des Gesundheitswesens vermittelt bekommen. Zuletzt befassten sich die Absolventen im Wahlpflichtbereich ihres Studiums mit Themen wie Biosignalverarbeitung, medizinische Bildverarbeitung, medizinische Informationssysteme und Telemedizin. Dieser Wahlpflichtbereich bietet den Studierenden zukunftsweisende Entfaltungsmöglichkeiten.

Die Themen der Bachelor-Arbeiten der Absolventen sind anwendungsbezogen und wurden gemeinsam mit Praxispartnern angefertigt. Sie reichen von der medizinischen Bildverarbeitung über die Evaluation von Eyetracking-Daten bis hin zur Softwareentwicklung inklusive Datenbankanwendungen für medizinische Zwecke. So sind u.a. zwei Arbeiten gemeinsam mit der Strahlenklinik in Brandenburg an der Havel und zwei mit der Charité in Berlin entstanden.

Von den Absolventen planen vier ein Masterstudium aufzunehmen, wobei drei im Fachbereich Informatik und Medien in dem zum jetzigen Wintersemester neu angebotenen Masterstudium Medizininformatik studieren werden. Die anderen Absolventen haben bereits Stellenangebote. Im Rahmen des Diploma Events sagte Prof. Dr. Friedhelm Mündemann, Dekan des Fachbereichs Informatik und Medien: "Im Namen des Fachbereich gratuliere ich den ersten Absolventen in der Medizininformatik. Wir sind stolz, den ersten Jahrgang erfolgreich durch das Bachelor-Studium bis hin zum Abschluss begleitet zu haben."

Kontaktdaten zum Absender der Pressemitteilung:
http://idw-online.de/pages/de/institution284

Quelle: Fachhochschule Brandenburg, Stefan Parsch M. A., 27.08.2010

Raute

Westfaelische Wilhelms-Universität Münster - 27.08.2010

Münstersche Chemiker identifizieren "Mini-Proteine", die mit Kohlenhydraten wechselwirken

Ein Schlüssel passt in der Regel nur in ein bestimmtes Schloss. Ähnlich ist es bei Kohlenhydraten und Proteinen. Auf der Oberfläche von Körperzellen sitzen unterschiedliche Kohlenhydrate, die als Erkennungsstellen für Proteine dienen. So werden die Blutgruppen durch verschiedene Kohlenhydrate auf der Oberfläche von roten Blutkörperchen bestimmt. Anhand der Wechselwirkung zwischen diesen Erkennungsstellen und Proteinen der Zellen des Immunsystems unterscheidet die körpereigene Abwehr zwischen eigener und fremder Blutgruppe. Münstersche Chemiker haben nun erstmals kleine künstliche Proteine identifiziert, die hochselektiv an bestimmte Kohlenhydrat-Moleküle "andocken".

Solche "Mini-Proteine" könnten gezielt in die natürlichen Erkennungsprozesse im Organismus eingreifen und sind daher vielversprechende Wirkstoffe für diagnostische und therapeutische Zwecke, so die Wissenschaftler. Die Forschungsarbeit wurde von der führenden Fachzeitschrift "Angewandte Chemie" veröffentlicht und als "besonders wichtige Studie" eingestuft.

Immunzellen erkennen die Kohlenhydrate auf der Oberfläche von Viren und Bakterien. Auf der anderen Seite spielen die Wechselwirkungen von Kohlenhydraten und Proteinen auch beim Eindringen von Viren in die Wirtszellen eine Rolle. "Wir hoffen, dass man eines Tages mit 'Mini-Proteinen' gezielt in biologische Prozesse eingreifen und damit auch Krankheiten behandeln kann", so Prof. Dr. Bart Jan Ravoo vom Organisch-Chemischen Institut der Westfälischen Wilhelms-Universität Münster (WWU). "So könnte man das Eindringen von Viren in Körperzellen verhindern, indem man mit künstlichen Proteinen den Erkennungsmechanismus blockiert."

Die Münsteraner haben eine spezielle Methode entwickelt, mit der sie Kohlenhydrat-bindende Proteine identifizieren. Bei diesem sogenannten dynamisch-kombinatorischen Ansatz werden "Mini-Proteine" hergestellt und anschließend in einer Lösung mit verschiedenen Kohlenhydraten zusammengegeben. Die Kohlenhydrate verbinden sich dabei von selbst mit den passenden Proteinen. Diese "Pärchen" weisen die Chemiker durch chemische und spektroskopische Analyse nach.

Neben Prof. Dr. Bart Jan Ravoo sind Melanie Rauschenberg vom Organisch-Chemischen Institut sowie Dr. Susanne Bomke und Prof. Dr. Uwe Karst vom Institut für Anorganische und Analytische Chemie der WWU an der Studie beteiligt. Das Forschungsprojekt wird im Rahmen des neuen Sonderforschungsbereichs 858 "Synergetische Effekte in der Chemie - Von der Additivität zur Kooperativität" von der Deutschen Forschungsgemeinschaft gefördert.

Weitere Informationen finden Sie unter
- http://www.uni-muenster.de/Chemie.oc/ravoo/index.html
   Arbeitskreis Prof. Ravoo
- http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/ange.201002847/abstract
   Literatur/Angewandte Chemie

Literatur:
Rauschenberg M. et al. (2010):
Dynamische Peptide als biomimetische Kohlenhydratrezeptoren.
Angewandte Chemie
DOI: 10.1002/ange.201002847

Kontaktdaten zum Absender der Pressemitteilung:
http://idw-online.de/pages/de/institution72

Quelle: Westfaelische Wilhelms-Universität Münster, Dr. Christina Heimken, 27.08.2010

Raute

Quelle:
Informationsdienst Wissenschaft - idw - Pressemitteilung
WWW: http://idw-online.de
E-Mail: service@idw-online.de


veröffentlicht im Schattenblick zum 31. August 2010